Биофизическая химия, Том 1, Кантор Ч., Шиммел П., 1984

Биофизическая химия, Том 1, Кантор Ч., Шиммел П., 1984.

   В трехтомном издании, написанном учеными из США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры н функций. В первом томе рассмотрены общие принципы организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков и нуклеиновых кислот, а также строение полисахаридов, нуклеопротеинов и биологических мембран. Книга наткана ясно и четко, на очень высоком научном уровне.
Для биофизиков, биохимиков, молекулярных биологов, физиков, химиков, для преподавателей, аспирантов и студентов биологических специальностей.

Биофизическая химия, Том 1, Кантор Ч., Шиммел П., 1984


Уровни структурной организации биологических макромолекул.
Молекулярные массы объектов, рассматриваемых в настоящей книге, лежат в пределах от 10/3 до 10/12 дальтон. Во многих случаях такие системы состоят из большого количества более мелких частей, все атомы которых соединены ковалентными связями. Система в целом будет называться молекулой, если имеется определенное стехиометрическое соотношение между частями, из которых она состоит, и если при физиологических условиях система достаточно устойчива и не проявляет тенденции к самопроизвольной диссоциации.

Рассматриваемые молекулы можно подразделить на семь классов в порядке увеличения их размеров и сложности (табл. 1.1). По мере увеличения размеров системы ее удобно разделять на части возрастающей величины. Как видно из табл. 1.1, размер этих частей выбирается таким образом, чтобы каждая составляла от одной сотой до одной десятой всей системы.

К первым трем классам относятся молекулы, для которых структурная информация может быть в принципе получена с атомным разрешением. Здесь имеет смысл постановка вопроса о структуре и функции таких молекул на уровне локализации отдельных атомов или звеньев (выделенных групп атомов) и их поведения.

К последним четырем классам относятся столь сложные системы, что даже если бы их структура на атомном уровне была определена, такую информацию было бы чрезвычайно трудно использовать. Например, структура с мол. массой 10/6 состоит из приблизительно 10/5 атомов. Ее описание, содержащее информацию о типе и координатах каждого атома, было бы подобно описанию города путем перечисления фамилий и адресов его жителей. Удобнее подразделить систему на отдельные субъединицы или участки и затем обращаться к индивидуальным ее звеньям или атомам лишь в том случае, если их функции представляют особый интерес. Это все равно, что разделить город на районы или кварталы и затем следить за действиями лишь некоторых наиболее важных личностей, например мэра города.

ОГЛАВЛЕНИЕ.
Предисловие редакторов перевода.
Предисловие.
ТОМ 1 КОНФОРМАЦИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ МАКРОМОЛЕКУЛ.
Глава 1. Стратегия и тактика биофизической химии. Перевод А.В. Вологодского.
1.1. Уровни структурной организации биологических макромолекул.
Первичная структура, т.е. последовательность звеньев.
Вторичная структура отвечает спиралям, построенным из мономерных звеньев.
Третичная структура, т.е. пространственное расположение звеньев.
Четвертичная структура, т.е. расположение субъединиц.
1.2. Некоторые центральные вопросы биофизической химии.
Качество препаратов.
Вопросы о структуре.
Вопросы, касающиеся функции.
1.3. Некоторые стратегические подходы, используемые в биофизической химии.
Использование системы меньших размеров в качестве модели.
Наблюдение лишь за частью системы.
Сравнение между собой почти идентичных систем.
Выделение дискретных состояний системы.
Краткие выводы.
Задачи.
Литература.
Глава 2. Структура белков. Перевод Л. А. Белорусского.
2.1. Свойства аминокислот.
Ионизация амино- и карбоксильных групп в аминокислотах и пептидах.
Ионизация боковых групп.
Ионизационное равновесие в белках.
Полярность боковых групп аминокислот.
2.2. Химический состав белков.
Аминокислотный состав.
Предсказание свойств белков по аминокислотному составу.
Многие белки содержат необычные аминокислоты.
Металлы и простетические группы.
2.3. Первичная структура.
Дисульфидные и другие поперечные связи.
Первичная структура и анализ вторичной и третичной структуры.
Первичная структура и предсказание вторичной и третичной структуры.
Аминокислотная последовательность белка и анализ его функций.
Сравнение аминокислотных последовательностей родственных белков.
Мутантные белки; гемоглобин.
2.4. Вторичная структура.
а-Спираль.
в-Слои и другие типы вторичной структуры.
Полипролиновые спирали и коллаген.
Распространенность вторичных структур в белках.
2.5. Третичная структура.
Общая организация пептидного скелета.
Окружение отдельных остатков.
Плотность упаковки аминокислотных остатков в свернутых молекулах белка.
Объем и плотность белков.
Динамична или статична третичная структура?.
Методы сравнения третичных структур.
Связь между структурным и функциональным подобием.
2.6. Четвертичная структура.
Соображения симметрии.
Анализ числа субъединиц и полипептидных цепей.
Взаимное расположение субъединиц.
Четвертичная структура аспартат-транскарбамоилазы.
Стабильность четвертичных глобулярных структур.
Спиральные четвертичные структуры.
Определение длины спиральных ассоциатов.
Краткие выводы.
Задачи.
Литература.
Глава 3. Структура нуклеиновых кислот. Перевод А. В. Вологодского.
3.1. Свойства нуклеозидов и нуклеотидов.
Ионизационное равновесие нуклеозидов и нуклеотидов.
3.2. Нуклеотидный состав ДНК и РНК.
Правила Чаргаффа для ДНК.
Нуклеотидный состав РНК.
Другие компоненты нуклеиновых кислот.
3.3. Первичная структура.
Строение ковалентной цепи.
Нуклеотидные последовательности.
Предположения о вторичной структуре, основанные на сравнении последовав тельностсй тРНК.
Информация о последовательности и анализ структуры и функции.
Методы прямого сравнения последовательностей.
3.4. Вторичная структура.
Спаривание оснований — главная особенность двухцепочечных нуклеиновых кислот.
Структура двойных спиралей нуклеиновых кислот.
Структурные различия между РНК и ДНК.
Другие полинуклеотидные спирали.
3.5. Третичная структура.
Третичные взаимодействия в тРНК с участием водородных связей.
Стэкинг оснований в тРНК.
Третичная структура тРНК; биохимические и химические свойства этой молекулы.
Третичная структура ДНК.
3.6. Четвертичная структура.
Краткие выводы.
Задачи.
Литература.
Глава 4. Другие биологические полимеры. Перевод А. А. Полежаева.
4.1. Полисахариды.
Первичная структура.
Уровни структурной организации полисахаридов.
О структуре и функциях полисахаридов.
4.2. Ассоциаты, образованные из разных макромолекул.
Комплексы сахаридов с пептидами, белками или липидами в клеточных стейках бактерий.
Гликопротеиды на поверхности животных клеток.
Нуклеопротеиды: нековалентные комплексы между белками и нуклеиновыми кислотами.
Белки и нуклеиновые кислоты вирусов.
Взаимодействие между РНК и белками в рибосомах.
Хроматин: иерархия организованных структур.
4.3. Липиды в биологических мембранах.
Липидные компоненты мембран.
Чистые липиды в бислоях.
Смеси липидов в бислоях.
Фазовые переходы в липидах.
4.4. Белки в биологических мембранах.
Белковые, липидные и углеводные компоненты.
Типы и расположение белков.
Поверхностная локализация белков.
Латеральное расположение белков.
Электронная микроскопия мембран, обработанных методом замораживания — травления.
Распределение отдельных макромолекул, полученное с помощью электронного микроскопа.
Общая картина строения биологических мембран.
Мембрана эритроцита.
4.5. Взаимодействия между белками и липидами.
Взаимодействия между белками и липидами в бислое.
Липопротеиды.
Невыявленные макромолекулярные комплексы.
Краткие выводы.
Задачи.
Литература.
Глава 5. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру белка. Перевод Л. А. Белорусского.
5.1. Основные проблемы, связанные со структурой белковых молекул.
5.2. Геометрия полипептидной цепи.
Углы внутреннего вращения.
Конформационные контурные карты, или диаграммы Рамачандрана.
5.3. Оценки потенциальной энергии.
Взаимодействия между валентно не связанными атомами.
Дипольные взаимодействия.
Собственные торсионные потенциалы, присущие одинарным связям.
Общая энергия как сумма отдельных вкладов.
5.4. Результаты расчетов потенциальной энергии.
Остатки глицил и L-аланил.
Роль дипольных взаимодействий.
Выводы из анализа конформациоиных энергий глицила и L-аланила.
Конформационная энергия некоторых других остатков.
Изолированный остаток L-пролил.
Конформационная энергия остатка, предшествующего L-пролилу.
Конформационные ограничения, налагаемые иа остаток, предшествующий пролилу.
5.5. Экспериментально наблюдаемые значения углов поворота.
Пример лизоцима.
5.6. Водородные связи.
Конкуренция молекул воды за места образования водородных связей в белке.
5.7. Гидрофобные взаимодействия и структура воды.
Физические свойства воды.
Влияние растворителя иа структуру белка.
Неполярные молекулы в воде.
Вклады аддитивной энтропии и энтропии смешения в свободную энергию переноса.
Данные по свободной энергии переноса.
Взаимодействие боковых групп неполярных аминокислот с водой.
Понятие о гидрофобных взаимодействиях.
Нарушение гидрофобных взаимодействий мочевиной.
5.8. Ионные взаимодействия.
Условия возникновения ионных взаимодействий в белках.
Упрощенное рассмотрение ионных взаимодействий.
Роль энтропии в образовании ионных пар.
Сравнение гидрофобных и ионных взаимодействий.
5.9. Дисульфидные связи.
Возможные способы связывания N полуцистинов.
Образование специфических дисульфидных связей.
Реокисленные рибонуклеазы с образованием нативного белка.
Реокисление проинсулина с образованием нативного инсулина.
5.10. Данные о структуре белков.
Число возможных конформаций.
Сравнение структур лизоцима и миоглобина.
5.11. Предсказание структуры белков.
Методы предсказания структуры.
Пример предсказания структуры.
Сравнение предсказанных и наблюдаемых вторичных структур.
5.12. Построение молекулярных моделей с помощью ЭВМ.
Краткие выводы.
Задачи.
Литература.
Глава 6. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру нуклеиновых кислот. Перевод А. В. Вологодского.
6.1. Общая характеристика структуры нуклеиновых кислот.
6.2. Геометрические аспекты.
6.3. Поворотная изомерия относительно гликозидной связи; конформация рибозы.
6.4. Углы вращения остова и стерические ограничения.
Взаимодействия первого порядка.
Взаимодействия второго порядка.
Дальнейший анализ.
6.5. Силы, стабилизирующие упорядоченные конформации.
6.6. Спаривание оснований.
Уотсон-криковское спаривание в кристаллах динуклеотидов.
Специфическое спаривание оснований в растворе.
6.7. Стэкинг оснований.
Стэкинг оснований в одноцепочечной poly (А) в растворе.
Стэкинг мононуклеозидов в растворе.
Пуриновый стэкинг сильнее, чем пиримидиновый.
Роль растворителя в стабилизации стэкинга.
6.8. Третичная структура нуклеиновых кислот.
Краткие выводы.
Задачи.
Литература.
Приложение А. Основы матричной алгебры.
Приложение Б. Решение задач.
Предметный указатель.



Бесплатно скачать электронную книгу в удобном формате, смотреть и читать:
Скачать книгу Биофизическая химия, Том 1, Кантор Ч., Шиммел П., 1984 - fileskachat.com, быстрое и бесплатное скачивание.

Скачать djvu
Ниже можно купить эту книгу по лучшей цене со скидкой с доставкой по всей России.Купить эту книгу



Скачать - djvu - Яндекс.Диск.
Дата публикации:





Теги: :: :: :: :: ::


Следующие учебники и книги:
Предыдущие статьи:


 


 

Книги, учебники, обучение по разделам




Не нашёл? Найди:





2021-10-19 23:12:33